BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Protein berasal dari bahasa Yunani
“PROTEIOS” yang berarti pertama. Definisi dari protein sendiri adalah suatu
makromolekul yang tersusun dari asam-asam amino yang dihubungkan satu sama lain
dengan ikatan peptida. Protein memilikil molekul yang besar, karena itu sering
dimasukkan dalam makromolekul yang kompleks. Protein merupakan sumber asam
amino baik essensial maupun yang non-essensial.
Pada manusia dan hewan, protein
berfungsi sebagai pembentuk struktur tubuh; merupakan biokatalis (enzim dan
hormon) yang membentuk reaksi kimia dalam tubuh seperti metabolisme,
pencernaan, pertumbuhan, ekskresi, dan konversi energi kimia ke kinerja
mekanis; protein plasma darah dan hemoglobin mengatur tekanan osmotik cairan
tubuh; dan sangat dibutuhkan pada reaksi imunologis.
Pada umumnya kadar protein di dalam
bahan pangan menentukan mutu bahan pangan itu sendiri. Protein terdapat baik
dalam tubuh hewan maupun tanaman, yang kemudian terkenal berturut-turut sebagai
protein hewani dan protein nabati. Pada tubuh hewan, protein terdapat di dalam
otot atau daging, kulit, kuku dan rambut. Sedangkan pada tanaman, protein
terdapat dalam biji, daun, buah dan rhizome. Protein juga merupakan penyusun
utama enzim-enzim dan “antibodies” serta cairan-cairan tubuh seperti darah,
susu dan putih telur.
Protein sangat penting bagi kelangsungan
hidup suatu mahluk. Sebagai contoh setiap orang membutuhkan protein 1 gr per kg
berat badan per hari dan seperempat dari jumlah protein tersebut sebaiknya berasal
dari protein hewani. Jadi misalnya seseorang dengan berat badan 50 kg
memerlukan 50 g protein per hari, maka sebanyak 12,5 g sebaiknya berasal dari
protein hewani. Satu gram protein dapat menghasilkan 4 kalori. Jadi kebutuhan
protein rata-rata orang Indonesia yang berjumlah 55 g per kapita per hari atau
sama dengan 220 kalori per kapita per hari, kira-kira merupakan 10 persen dari
kebutuhan kalori orang Indonesia, yaitu 2100 kalori per kapita per hari.
Protein tersusun atas asam amino.
Dilihat dari kemampuan tubuh mensintesis asam amino, asam amino dibagi menjadi
dua golongan yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial. Asam amino
essensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesa dalam tubuh, karena itu
harus disuplai dari pangan. Yang termasuk dalam asam amino essensial antara
lain isoleusin, leusin, lysine, phenilalanin, threonine, methionin,
tryptophane, valin, histidin, dan arginin. Sedangkan asam amino non esensial
adalah asam amino yang dapat disintesis tubuh, yaitu di luar asam amino
esensial di atas.
1.2 Rumusan Masalah
1. Bagaimana
struktur protein ?
2. Bagaimana
klasifikasi protein ?
3. Apa
fungsi protein ?
4. Bagaimana
sifak fisikokimia protein ?
5. Apa
saja sumber protein ?
6. Bagaimana
peranan protein pada bahan pangan ?
7. Bagaimana
reaksi kimia pada protein ?
8. Bagaimana
menganalisis protein ?
1.3 Tujuan Penulisan
1. Mendeskripsikan
bagaimana struktur protein.
2. Untuk
mengetahui bagaimana klasifikasi protein.
3. Untuk
mengetahui apa fungsi protein.
4. Untuk
mengetahui bagaimana sifak fisikokimia protein.
5. Untuk
mengetahui apa saja sumber protein.
6. Mendeskripsikan
bagaimana peranan protein pada bahan pangan.
7. Mendeskripsikan
bagaimana reaksi kimia pada protein.
8. Untuk
mengetahui bagaimana menganalisis protein.
1.4 Metode Penelitian
Metode yang di gunakan dalam penyusunan
makalah ini merupakan metode tinjauan kepustakaan yang bertujuan untuk
mempelajari buku-buku dan sumber internet yang relevan dengan masalah yang di
teliti karena penyusun tidak melakukan tinjauan secara langsung terhadap objek
pengamatan.
1.5 Manfaat Penulisan
1. Bagi
Dosen
Bisa dijadikan sebagai acuan dan
sumbangsih dalam mengajar terutama pada materi ini agar para peserta didiknya
dapat berprestasi lebih baik di masa yang akan datang.
2. Bagi
Mahasiswa
Bisa dijadikan sebagai bahan kajian
dalam pembelajaran dan dalam rangka meningkatkan prestasi diri.
BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Struktur
Protein
Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan
memiliki berbagai macam struktur yang khas pada masing-masing protein. Karena
protein disusun oleh asam amino yang berbeda secara kimiawinya, maka suatu
protein akan terangkai melalui ikatan peptida dan bahkan terkadang dihubungkan
oleh ikatan sulfida. Selanjutnya protein bisa mengalami pelipatan-pelipatan
membentuk struktur yang bermacam-macam. Adapun struktur protein meliputi
struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener.
Struktur primer merupakan
struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino yang tersusun secara
linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi
percabangan rantai (Gambar 4). Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara
gugus α–amino dengan gugus α–karboksil (Gambar 3). Ikatan tersebut dinamakan
ikatan peptida atau ikatan amida (Berg et al., 2006; Lodish et al., 2003).
Struktur ini dapat menentukan urutan suatu asam amino dari suatu polipeptida
(Voet & Judith, 2009).
Gambar 1. Struktur
primer dari protein (Campbell et al., 2009).
Struktur sekunder merupakan
kombinasi antara struktur primer yang linear
distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang
tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah
α-heliks dan β-pleated (Gambar 5 dan 6). Struktur ini memiliki segmen-segmen
dalam polipeptida yang terlilit atau
terlipat secara berulang. (Campbell et al., 2009; Conn, 2008).
Gambar 2. Struktur
sekunder α-heliks (Murray et al, 2009).
Gambar 3. Struktur
sekunder β-pleated (Campbell et al., 2009).
Struktur α-heliks terbentuk antara masing-masing atom
oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke
gugus amida pada suatu ikatan peptida empat residu asam amino di sepanjang
rantai polipeptida (Murray et al, 2009).
Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui
ikatan hidrogen antara daerah linear rantai polipeptida. β-pleated ditemukan
dua macam bentuk, yakni antipararel dan pararel (Gambar 4 dan 5). Keduanya
berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada bentuk konformasi antipararel
memiliki konformasi ikatan sebesar 7 Ã…, sementara konformasi pada bentuk
pararel lebih pendek yaitu 6,5 Ã… (Lehninger et al, 2004). Jika ikatan
hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau
antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang
melibatkan empat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah β turn yang
ditunjukkan dalam Gambar 6 (Murray et al, 2009).
Gambar 4. Bentuk
konformasi antipararel (Berg, 2006).
Gambar 5. Bentuk konformasi
pararel (Berg, 2006).
Gambar 6. Bentuk
konformasi β turn yang melibatkan empat residu asam amino (Lehninger et al.,
2004).
Struktur tersier dari suatu
protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder yang
terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping
(gugus R) berbagai asam amino (Gambar 7). Struktur ini merupakan konformasi
tiga dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder.
Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan
ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan
hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat
hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan
dengan air, sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan
berada di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya
(Murray et al, 2009; Lehninger et al, 2004).
Gambar 7. Bentuk
struktur tersier dari protein denitrificans cytochrome C550 pada bakteri Paracoccus
denitrificans (Timkovich and Dickerson, 1976).
Struktur kuarterner adalah
gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein dalam ruang. Struktur
ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang
akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan dalam
struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen,
dan hidrofobik. Protein dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan
protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan
protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein
tetramerik (Gambar 8) (Lodish et al., 2003; Murray et al, 2009).
Gambar 8. Beberapa
contoh bentuk struktur kuartener.
2.2 Klasifikasi Protein
Protein dapat digolongkan menurut struktur susunan molekulnya,
kelarutannya, adanya senyawa lain dalam molekul, dan tingkat degradasi.
a.
Struktur susunan molekul
1.
Protein fibriler adalah protein yang berbentuk
serabut. Protein ini tidak larut dalam pelarut-pelarut encer, baik
larutan garam, asam, basa ataupun alkohol. Kegunaan protein ini terutama hanya
untuk membentuk struktur bahan dan jaringan. Contohnya adalah kolagen yang
terdapat pada tulang rawan, myosin pada otot, keratin pada rambut, fibrin pada
gumpalan darah.
2.
Protein globuler yaitu protein yang berbentuk bola.
Protein ini banyak terdapat pada bahan pangan seperti susu, telur, kacang-kacangan
dan daging. Protein ini larut dalam air, larutan garam dan asam encer dan juga
lebih mudah berubah di bawah pengaruh suhu, konsentrasi garam, pelarut asam dan
basa.
1.
Albumin : larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas.
Contohnya albumin telur, albumin serum dan laktalbumin dalam susu.
2.
Globulin : larut dalam air, terkoagulasi dalam panas,
larut dalam larutan garam encer. Contohnya miosinogen dalam otot, legumin dalam
kacang-kacangan.
3.
Glutelin : tidak larut dalam pelarut netral tetapi
larut dalam asam/basa encer. Contohnya
glutenin dalam gandum dan orizenin dalam beras.
4.
Prolamin : larut dalam alkohol 70-80 % dan tak larut
dalam air maupun alkohol absolut. Contohnya gliadin dalam gandum dan zein pada jagung.
5.
Histon : larut
dalam air dan tak larut dalam amonia encer. Contohnya globin dalam hemoglobin.
6.
Protamin adalah protein paling sederhana dibandingkan
protein-protein lain tetapi lebih kompleks daripada pepton dan peptida. Protein
ini larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas. Contohnya salmin dalam ikan salmon.
c.
Senyawa lain/ protein konjugasi
1.
Nucleoprotein
tersusun oleh protein dan asam nukleat dan terdapat pada intisel kecambah
biji-bijian.
2.
Glikoprotein
tersusun oleh protein & karbohidrat dan terdapat pada musin pada
kelenjar ludah, tendomusin pada tendon, hati.
3.
Fosfoprotein
tersusun oleh protein & fosfst yang mengandung lesitin dan terdapat pada
kasein susu dan vitelin/kuning telur.
4.
Kromoprotein
tersusun oleh protein & pigmen dan terdapat pada hemoglobin.
5.
Lipoprotein
tersusun oleh protein & lemak dan terdapat pada serum darah, kuning telur,
susu, darah.
d.
Tingkat degradasi. Degradasi
biasanya merupakan tingkat permulaan denaturasi.
1.
Protein alami adalah protein dalam keadaan seperti
protein dalam sel.
2.
Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein
pada tingkat permulaan denaturasi. Dapat dibedakan sebagai protein turunan
primer (protean, metaprotein) dan protein turunan sekunder (proteosa, pepton
dan peptida).
2.3 Fungsi
Protein Bagi Tubuh Manusia
Fungsi protein
sangat
penting untuk tubuh manusia setidaknya ada 7 fungsi utama dari protein untuk
manusia yang menopang kehidupan. Perlu diketahui Protein adalah molekul yang
sangat penting dalam sel yang berada pada tubuh kita. Protein dibutuhkan hampir
di semua sel tubuh manusia. Setiap protein dalam tubuh memiliki fungsi
tertentu. Protein memiliki peran yang berbeda antar yang satu dengan yang
lainnya. Ada yang berperan untuk gerakan tubuh dan untuk antibodi terhadap kuman.
Protein bervariasi dalam struktur serta fungsi. Mereka dibangun dari satu set
20 asam amino dan memiliki bentuk tiga dimensi yang berbeda. Berikut adalah
daftar dari beberapa jenis protein dan fungsinya.
Meskipun
bermacam-macam fungsi dari protein tubuh, dapat disimpulkan pada satu nomor
besar dari perbedaan jenis-jenis protein, setengah dari protein tubuh berisi
hanya empat yaitu struktur protein kolagen, actin, dan myosin, dan juga protein
transportasi oksigen yaitu hemoglobin.
Protein tubuh
didistribusikan ke berbagai organ, dengan jumlah terbanyak (kurang-lebih 40%)
dalam jaringan otot. Dalam penambahan untuk daya penggerak dan bekerja, otot
protein juga mengandung asam amino yang dapat dimobilisasi saat terjadi stress.
Otot protein tidak memiliki bentuk yang berbeda, seperti glikogen, atau lemak,
dan kekurangan otot protein akan berdampak pada fungsi protein.
Fungsi
jaringan otot adalah memberikan prioritas yang lebih rendah dari pada terhadap
fungsi jaringan perut, seperti hati dan usus, yang kandungan proteinnya kurang
lebih 10%. dan Sekitar 30% dari protein tubuh ini terdapat dalam kulit, darah,
dan kedua lesi kulit dan dampak anemia berpengaruh terhadap kekurangan protein.
Beberapa protein seperti kolagen akan dihancurkan jika terjadi masa kekurangan
nutrisi pada tubuh, hal ini terjadi bukan dikarenakan protein kurang penting
tetapi jenis protein tersebut sangat mudah rusa.
Fungsi protein
memang sangat banyak sekali, berikut adalah fungsinya bagi tubuh manusia yang
sangat vital untuk menunjang segala sendi kehidupan tubuh.
1. Pembentukan otot dan sel-sel di dalam tubuh
Fungsi utama protein adalah untuk
pembentukan otot dan sel-sel di dalam tubuh. Banyak atlit binaraga yang
menjadikan protein sebagai menu utama makanan mereka. Karena protein dapat
membuat otot tetap tumbuh kembang. Apabila otot yang terbentuk tetap terpiara
dengan baik, maka ia akan membantu tubuh memaksimalkan pembakaran lemak
sehingga berat badan tetap seimbang.
2. Sebagai
enzim
Hampir semua reaksi biologis dipercepat
atau dibantu oleh suatu senyawa makromolekul spesifik yang disebut enzim; dari
reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi transportasi karbon dioksida sampai
yang sangat rumit seperti reaksi kromoson.
Hampir semua enzim menunjukan daya
kualitik yang luar biasa, dan biasanya dapat mempercepat reaksi sampai beberapa
juta kali. Sampai kini lebih dari seribu enzim telah dapat diketahui
sifat-0sifatnya dan jumlaha tersebut terus bertambah. Protein besar peranannya
terhadap perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologis.
3.
Protein
untuk hormon
Protein
Hormonal merupakan protein yang membantu aktivitas dan kegiatan dan
mengkoordinasikan tubuh tertentu. Contoh
dari protein ini adalah termasuk insulin, oksitosin, dan somatotropin. Insulin
mengatur metabolisme glukosa dengan mengendalikan gula darah dalam tubuh
manusia. Oksitosin diperlukan untuk merangsang kontraksi pada wanita saat akan
melahirkan. Somatotropin adalah hormon pertumbuhan yang merangsang produksi
protein dalam sel otot.
4. Alat
pengangkut dan alat penyimpan
Banyak molekul dengan Berat molekul
serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan oleh protein-protein
tertentu. Misalnya hemoglobin mengankut oksigen dalam eritosit, sedang
mioglobin mengankut oksigwn dalam otot. Ion besi diangkut dalam plasma darah
oleh transferin dan disimpan dalam hati sebagai kompleks dengan feritin, suatu
protein yang berbeda dengan transferin.
5. Pengatur
pergerakan
Protein merupakan komponen utama daging;
gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling bergeseran.
Pergerakan flagella sperma disebabkan oleh protein.
6. Penunjang
mekanis
Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan
tulang disebabkan adanya kolagen, suatu protein berbentuk bulat panjang dan
mudah membentuk serabut.
7. Pertahanan
tubuh/Imunisasi
Protein
memegang peran utama dalam hal kekebalan tubuh. Disebutkan oleh University of
California, Los Angeles bahwa mereka yang mengonsumsi protein terlalu sedikit
akan jauh lebih mudah terserang penyakit. Dan perlu diketahui bahwa sel darah
putih terbuat dari protein. Sel darah putih ini sendiri dapat membantu mencegah
serangan virus dan bakteri di dalam darah.
Beberapa jenis
protein yang diperoleh dari susu dan whey juga berfungsi meningkatkan
glutathione, yang berperan sebagai antioksidan dan memerangi bakteri serta
virus.
8. Media
perambatan impuls syaraf
Protein yang mempunyai fungsi ini
biasanya berbentuk resepotr; misalnya rodopsin, suatu protein yang bertindak
sebagai reseptor/penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata.
9. Pengendalian
pertumbuhan
Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam
bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi-fungsi bagain DNA yang mengatur sifat
dan karakter bahan.
10. Protein kontraktil
Protein jenis
ini berfungsi untuk gerakan pada tubuh manusia, contoh dari protein ini adalah
aktin dan myosin, protein ini memiliki fungsi dan berperan dalam kontraksi otot
dan gerakan tubuh. Protein juga sering di sebutkan sebagai salah satu dalam
program diet sehat tanpa obat yang aman dan alami.
11. Menyeimbangkan produksi hormon
Salah satu
bahan untuk memproduksi hormon adalah protein. Fungsi protein di sini adalah
menunjang proses sekresi, dan membantu pelepasan hormon pada tubuh, termasuk
hormon testeosterone serta hormon pertumbuhan.
Menurut
Richard B Kreider, Ph.D, telah banyak penelitian yang menunjukkan bukti bahwa
pertumbuhan tubuh serta otot sangat dipengaruhi oleh protein. Oleh sebab itu,
sejak dini, anak-anak harus diberi kecukupan asupan protein agar pertumbuhannya
baik.
2.4 Sifat Fisikokimia Protein
1. Berat
molekul protein sangat besar.
2. Semua
protein tidak larut dalam pelarut lemak.
3. Suatu
larutan protein ditambahkan garam, daya larut protein akan berkurang, akibatnya
protein akan terpisah sebagai endapan. Peristiwa pemisahan protein ini disebut
dengan salting out.
4. Protein
dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka akan menggumpal.
5. Protein
dapat bereaksi dengan asam maupun basa.
2.5
Sumber Protein
1.
Daging.
Daging sangat diperlukan dalam masa pertumbuhan karena mengandung tinggi
protein. Anda bisa memilih daging sapi atau daging kambing untuk memenuhi
protein harian anda. Dalam 100 gram daging sapi mengandung 14 gram protein
sedangkan dalam 100 gram daging kambing terdapat 27 gram kandungan protein,
selain protein daging kambing juga mengandung nutrisi penting lainnya seperti
zat besi, vitamin B12, fosfor dan selenium.
2.
Ayam tanpa kulit.
Daging ayam kaya akan kandungan protein hewani, dalam 3 ons menyediakan 27 gram
protein. Selain ayam Kalkun juga merupakan sumber protein yang sangat baik.
Untuk penyajiannya usahakan tidak digoreng karena akan mengandung banyak
lemak. Anda bisa membuatnya menjadi sup dengan ditambah sayur-sayuran segar.
3.
Telur.
Protein dalam telur memiliki kualitas yang sangat tinggi karena asam amino
esensial yang dimilikinya hampir ideal untuk memenuhi kebutuhan tubuh Anda.
Satu telur berukuran besar mengandung sekitar 6.3 gram protein hewani,
3.6 gram protein dalam putih dan 2.7 gram protein dalam kuning telur. Bagi anda
yang memiliki kadar kolesterol tinggi sebaiknya memilih putih telur karena
bebas lemak dan bebas kolesterol. Sedangkan Kuning telur mengandung lemak jenuh
dan kolesterol oleh sebab itu mengkonsumsi telur terutama kuning telur tidak
boleh berlebihan. Walapun kuning telur mengandung kolesterol tetapi juga
menyediakan zat besi dan vitamin D yang sangat baik untuk tulang.
4.
Susu.
Secangkir susu skim menyediakan 8 gram protein. Selain protein susu juga
menyediakan kalsium yang cukup tinggi. kalsium merupakan jenis mineral penting
untuk mempertahankan kepadatan tulang. And dapat menyajikan segelas susu untuk
sarapan dengan ditambahkan keju rendah lemak dengan biji bunga matahari dan
buah stroberi untuk camilan sehat yang tinggi protein.
5.
Ikan laut.
Berbagai jenis Ikan menyediakan protein hewani yang berkualitas tinggi. Satu
porsi 3 ons ikan tuna mengandung 22 gram protein, sedangkan ikan salmon mengandung
19 gram protein dalam 3 ons. Jenis Ikan laut umumnya mengandung asam lemak
omega-3 yang sangat baik untuk kesehatan jantung, selain itu ikan memiliki
kandungan lemak dan kolesterol lebih rendah jika dibandingkan dengan daging
sapi ataupun daging kambing.
6.
Kepiting.
Di dunia ada sekitar 5.000 spesies kepiting yang dikonsumsi oleh manusia.
Kepiting memang terkenal memiliki kandungan protein yang cukup tinggi sehingga
sangat baik dikonsumsi bagi anak yang dalam masa pertumbuhan. Kepiting
merupakan makanan sumber vitamin dan mineral penting, rendah lemak dan memiliki
sedikit kalori. Kepiting juga mengandung asam lemak esensial termasuk zat besi,
seng, kalium, magnesium kalsium dan fosfor. Walaupun kepiting mengandung
banyak nutrisi penting akan tetapi anda juga harus berhatai-hati dalam
mengkonsumsi makanan yang satu ini karena mengandung kolesterol yang cukup
tinggi.
7.
Belalang.
Makanan yang satu ini bagi sebagian orang mungkin dianggap kurang lazim untuk
dikonsumsi dan mungkin juga dihindari oleh beberapa orang, perlu anda ketahui
bahwa belalang merupakan salah satu makanan sumber protein yang cukup tinggi.
Seperti diungkapkan pakar ilmu gizi dari Institut Pertanian Bogor (IPB)
Profesor Ahmad Sulaiman, belalang merupakan hewan yang memiliki beragam jenis
kandungan nutrisi penting seperti protein, vitamin, asam lemak esensial dan
mineral. Karena kandungan proteinnya yang tinggi itu pula lah yang membuat anda
harus berhati-hati dalam mengkonsumsinya karena bagi sebagian orang yang alergi
biasanya akan mengalami gatal-gatal.
8.
Tahu.
Makanan yang satu ini mungkin sudah tidak asing lagi bagi kita, tahu merupakan
makanan khas indonesia yang hampir selalu ada di menu sehari-hari kita. Tahu
merupakan salah satu makanan yang mengandung protein cukup baik per 4 ons tahu
mengandung sekitar 10 gram protein. Harganya yang murah juga menjadikan
tahu sebagai makanan alternatif pengganti protein hewani.
9.
Jamur.
Makanan yang satu ini memang sudah mulai populer di masyarakat indonesia.
Selain rasanya yang lezat jamur diketahui juga memiliki kandungan protein yang
cukup tinggi. Jamur mengandung aneka mineral penting seperti besi,
selenium, kalium, fosfor, riboflavin, asam pantotenat, tembaga, dan seng.
Selain itu jamur juga rendah kalori sehingga sangat baik bagi anda yang
ingin menurunkan berat badan. Anda dapat mengolahnya
menjadi berbagai macam makanan seperti sup jamur atau tumis jamur.
10. Ikan lele. Ikan yang satu ini merupakan
salah satu jenis ikan air tawar yang mengandung tinggi protein. Dalam satu
porsi ikan lele, mengandung setidaknya 15,6 gram protein yang dapat memenuhi
kebutuhan asam amino yang dibutuhkan tubuh Anda.
11. Kacang almound. kacang almound menjadi
penutup daftar makanan yang mengandung protein, kacang almound diketahui
memiliki kandungan protein yang tidak kalah dari jenis makanan lainnya, dalam
100 gram kacang almound mengandung 22 gram protein. Selain itualmond juga
mengandung lemak sehat yang baik untuk jantung.
12. Buah Apel dapat dikonsumsi baik dalam keadaan mentah ataupun
dimasak. 2 buah apel berukuran sedang menagndung sekitar 0,60 gram protein. dan
jika didiris menghasilkan 0,30 gram protein.
13. Buah Manggis. Buah yang memiliki warna ungu
ini mengandung 0,5 gram protein per 100 gram. 1 cangkir buah manggis mengandung
sekitar 0,89 protein.
14. Jeruk keprok. Jeruk keprok juga salah satu
buah yang kaya akan kandungan proteinnya. 1 buah jeruk berukuran besar
menagndung 1 gram protein.
15. Buah pisang. Buah Pisang adalah salah satu
buah yang memiliki manfaat yang cukup banyak untuk kesehatan. Buah pisang
mengandung 4 gram protein per 100 gram.
16. Blueberry . Blueberry selain
mengandung protein tinggi juga kaya akan vitamin dan mineral.Blueberry tersedia dalam beberapa bentuk seperti
kaleng, manis, tawar, mentah dan sirup. 1 mangkuk blueberry mengandung
1.10 gram protein.
17. Buncis. Buncis dan kacang-kacangan merupakan salah satu makanan
yang kaya akan kandugan protein dan dianggap sumber protein terbaik untuk
vegetarian. Kacang-kacangan termasuk kacang polong, lentil dan kacang-kacangan
seperti Pinto, garbanzo, putih, ginjal dan kacang kedelai, semuanya dikemas
dengan protein. selain protein Kacang juga kaya akan kandungan
sarat.
18. Buah Jambu mengandung 3 gram
protein. Selain protein buah jambu juga mengandung kalsiumdan jumlah tinggi vitamin C.
19. Buah Alpukat. Buah yang satu ini salah satu makanan yang paling bergizi
dan mengandung jumlah tinggi protein. Buah alpukat menyediakan 5 gram
protein per 8 ons.
20. Asparagus. Sayuran hijau ini sangat fleksibel dan dapat direbus, dipanggang,
dikukus ataupun digoreng. Asparagus juga merupakan makanan yang padat
nutrisi. Setengah cangkir asparagus mengandung 2 gram protein.
21. Kembang kol. Mengandung 3gm protein per
porsi. Kembang kol juga merupakan sumber yang baik dari vitamin K yang
bermanfaat sebagai anti-inflamasi yang dalam tubuh. Selain itu Kembang kol juga
kaya akan serat dan bermanfaat untuk saluran pencernaan.
22. Buah kurma. Buah yang berasal dari daerah
Arab ini adalah buah manis dan lezat yang kaya akan kandungan gula alami. Buah
Kurma merupakan sumber yang sangat baik dari protein. dalam 100 gram buah kurma
memberikan Anda 2,50 gram protein.
23. Brokoli. Brokoli diketahui mengandung
rendah lemak, tinggi protein dan mengandung nutrisi penting seperti Vitamin A,
Vitamin B, Vitamin C zat besi dan serat makanan. ½ cangkir brokoli memberikan
sekitar 2 gram protein.
24. Kecambah. Kecambah mengandung vitamin, mineral, serat dan
protein. Kecambah juga mengandung beberapa senyawa organik yang memiliki
sifat anti-kanker.
25. Jagung manis. Per porsi jagung manis mengandung 3 mg protein. Jagung
manis merupakan sumber antioksidan dan mengandung jumlah yang cukup Vitamin B
kompleks seperti tiamin, niasin, folat, pantotenat dan asam.
2.6 Peranan Protein pada Bahan
Pangan
Fungsi protein dalam pangan antara lain
fungsi WHC (Water Holding Capacity), sifat koagulasi dalam keju dan tahu, sifat
stabilisasi dalam es krim, sebagai kandungan untuk beberapa pangan dan sifat
emulsifikasi. Not Fat Dry Milk (NFDM) digunakan industri untuk memperbaiki
kapasitas absorbsi air (pada terigu dapat memperbaiki adonan), memperbaiki
kualitas roti, mengatur pengeluaran gas, memperkuat struktur dan tekstur,
menghambat hilangnya air serta memperbaiki warna dan flavor.
Protein dapat mengalami kerusakan oleh
pengaruh-pengaruh panas, reaksi kimia dengan asam atau basa, goncangan dan
sebab-sebab lainnya. Sebagai contoh misalnya protein di dalam larutan Ph
tertentu dapat mengalami denaturasi dan mengendap. Perubahan-perubahan tersebut
di dalam makanan mudah dikenal dengan terjadinya penggumpalan atau pengerutan,
misalnya telur akan menggumpal dan daging akan mengerut karena pemanasan atau
susu akan menggumpal karena asam.
Larutan protein juga dapat membentuk
selaput yang kemudian membuih jika dikocok, misalnya putihnya telur, tetapi
jika pengocokan berlebihan maka hal ini dapat menyebabkan protein denaturasi
sehingga selaput pecah dan buih mengempis.
Disamping denaturasi, protein dapat
mengalami degradasi yaitu pemecahan molekul kompleks menjadi molekul yang lebih
sederhana oleh pengaruh asam, basa atau enzim. Hasil-hasil degradasi protein
dapat berbentuk sebagai berikut : protease, peptone, polipeptida, peptide, asam
amino, NH3 dan unsur N. disamping itu dapat juga dihasilkan
komponen-komponen yang menimbulkan bau busuk misalnya merkaptan, skatol,
putrescine dan H2S.
2.7 Efek Pengolahan Terhadap Protein
Dari semua proses pengolahan bahan
pangan, yang paling sering digunakan adalah pemanasan. Pemanasan protein dapat
menyebabkan terjadinya reaksi-reaksi baik yang diharapkan maupun yang tidak diharapkan.
Reaksi-reaksi tersebut diantaranya denaturasi, kehilangan aktivitas enzim,
perubahan kelarutan dan hidrasi, perubahan warna, derivatisasi residu asam
amino, cross-linking, pemutusan ikatan peptida, dan pembentukan senyawa yang
secara sensori aktif. Reaksi ini dipengaruhi oleh suhu dan lama pemanasan, pH,
adanya oksidator, antioksidan, radikal, dan senyawa aktif lainnya khususnya
senyawa karbonil. Beberapa reaksi yang tidak diinginkan dapat dikurangi.
Penstabil seperti polifosfat dan sitrat akan mengikat Ca2+, dan ini
akan meningkatkan stabilitas panas protein whey pada pH netral.
Laktosa yang terdapat pada whey pada konsentrasi yang cukup dapat melindungi
protein dari denaturasi selama pengeringan semprot (spray drying).
a. Denaturasi
Denaturasi
protein
merupakan suatu proses perubahan struktur molekul tanpa adanya pemutusan ikatan
kovalen. Dalam proses ini, terjadi pemecahan ikatan hidrogen, interaksi
hidrofobik, ikatan garam dan terbukanya lipatan molekul protein (Sumardjo,
2006). Ada dua macam denaturasi, yaitu pengembangan rantai peptida dan
pemecahan protein menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan
molekul ikatan. Ikatan yang dipengaruhi oleh proses denaturasi adalah:
1. Ikatan
Hidrogen
2. Ikatan
Hidrofobik
3. Ikatan
Ionik
4. Ikatan
Intramolekuler
Denaturasi
protein mengakibatkan turunnya kelarutan,
peningkatan viskositas, hilangnya aktifitas biologi dan protein mudah diserang
enzim proteolitik (Oktavia, 2007). Peningkatan vikositas pada protein yang
terdenaturasi akan berpengaruh pada penurunan kelarutan di dalam cairan yang
menyebabkan protein menjdi mudah mengendap. Denaturasi juga menyebabkan protein
kehilangan karakteristik struktural dan beberapa kandungan senyawa di dalamnya,
namun struktur utama protein seperti C, H, O dan N tidak akan berubah. Namun
hal tersebut hanya terjadi pada sebagian kecil jenis protein.
|
|
|
Gambar 9.
Mekanisme Denaturasi Struktur Protein
|
Bila susunan ruang atau rantai
polipeptida suatu molekuk protein berubah, maka dapat dikatakan protein
tersebut terdenaturasi. Sebagian protein globular mudah mengalami denaturasi.
Jika ikatan – ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak, molekul
akan mengembang. Kadang – kadang perubahan ini memang dikehendaki dalam
pengolahan makanan, tetapi sering pula dianggap merugikan sehingga perlu
dicegah.
Sisi
merugikan dari denaturasi :
1. Protein
kehilangan aktivitas biologi
2. Pengendapan
protein
3. Protein
kehilangan beberapa sifat fungsional
Sisi
menguntungkan dari denaturasi:
1. Denaturasi
panas pada inhibitor tripsin dalam legum dapat meningkatkan tingkat
ketercernaan dan ketersediaan biologis protein legume
2. Protein
yang terdenaturasi sebagian lebih mudah dicerna, sifat pembentuk buih dan
emulsi lebih baik daripada protein asli
3. Denaturasi
oleh panas merupakan prasyarat pembuatan gel protein yang dipicu panas
Terdapat
beberapa faktor yang menyebabkan suatu protein mengalami denaturasi antara lain
:
1. pH
2. Suhu
Lingkungan
3. Alkohol
4. Aliran
Listrik
5. Agen
Pereduksi
6. Tekanan
7. Senyawa
Kimia
Macam-macam
denaturasi protein :
1.
Denaturasi Karena Asam Basa
Denaturasi protein dengan penambahan
asam basa ditandai dengan peningkatan kekeruhan hingga terbentuk gumpalan pada
saat mencapai pH isoelektris. pH isoelektris adalah keadaan saat protein
memiliki muatan positif dan negatif yang sama (Anna, P., 1994). Dengan adanya
muatan ionik maka asam dan basa akan merusak jembatan garam didalam protein
tersebut. Denaturasi akibat asam / basa terjadi ketika adanya penambahan kadar
asam atau basa pada garam protein yang dapat memutus kandungan struktur dari
protein tersebut karena terjadi subtitusi ion negatif dan positif pada garam
dengan ion positif dan negatif pada asam atau basa (Vladimir, 2007). Reaksi ini
terjadi di dalam sistem pencernaan, saat asam lambung mengkoagulasi susu yang
dikonsumsi.
2.
Denaturasi Karena Logam Berat
Garam logam berat mendenaturasi protein
sama dengan halnya dengan asam dan basa. Garam logam berat umumnya mengandung
Hg+2, Pb+2, Ag+1Tl+1, Cd+2
dan logam lainnya dengan berat atom yang besar. Reaksi yang terjadi antara
garam logam berat akan mengakibatkan terbentuknya garam protein – logam yang
tidak larut (Ophart, C.E., 2003). Protein akan mengalami presipitasi bila
bereaksi dengan ion logam. Pengendapan oleh ion positif (logam) diperlukan pH
larutan di atas pI karena protein bermuatan negatif, pengendapan oleh ion
negatif diperlukan pH larutan di bawah pI karena protein bermuatan positif.
Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein adalah; Ag+, Ca++,
Zn++, Hg++, Fe++, Cu++ dan Pb++,
sedangkan ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein adalah; ion
salisilat, triklorasetat, piktrat, tanat dan sulfosalisilat. Denaturasi akibat
campuran logam berat pada protein, hal ini terjadi karena ikatan sulfur pada
protein tertarik oleh ikatan logam berat sehingga proses denaturasi terjadi
dengan adanya perubahan struktur kandungan senyawa pada protein tersebut saat
ion pada protein bereaksi dengan ion logam berat yang tercampur didalamnya
(Vladimir. 2007)
3.
Denaturasi karena Panas
Denaturasi akibat panas menyebabkan
molekul – molekul yang menyusun protein bergerak dengan sangat cepat sehingga
sifat protein yaitu hidrofobik menjadi terbuka. Akibatnya, semakin panas,
molekul akan bergerak semakin cepat dan memutus ikatan hidrogen di dalamnya
(Vladimir, 2007). Panas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan hidrogen dan
interaksi hidrofobik non polar. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat
meningkatkan energi kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak
atau bergetar sangat cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut.
Denaturasi dengan suhu panas yang dilakukan pada buah-buahan akan mengakibatkan
berkurangnya kadar air dan bertambahnya viskositas atau kekentalan kadar
protein yang tertanam pada buah yang mengalami denaturasi akibat suhu panas (Vladimir,
2007). Pemanasan akan membuat protein bahan terdenaturasi sehingga kemampuan
mengikat airnya menurun. Hal ini terjadi karena energi panas akan mengakibatkan
terputusnya interaksi non-kovalen yang ada pada struktur alami protein tapi
tidak memutuskan ikatan kovalennya yang berupa ikatan peptida. Proses ini
biasanya berlangsung pada kisaran suhu yang sempit.
4.
Denatursi karena alkohol
Alkohol juga dapat mendenaturasi
protein. Alkohol seperti kita ketahui umumnya terdapat kadar 70% dan 95%.
Alkohol 70% bisa masuk ke dinding sel dan dapat mendenaturasi protein di dalam
sel. Sedangkan alkohol 95% mengkoagulasikan protein di luar dinding sel dan
mencegah alkohol lain masuk ke dalam sel melalui dinding sel. Sehingga yang
digunakan sebagai disinfektan adalah alkohol 70%. Alkohol mendenaturasi protein
dengan memutuskan ikatan hidrogen intramolekul pada rantai samping protein.
Ikatan hidrogen yang baru dapat terbentuk antara alkohol dan rantai samping
protein tersebut.
5.
Agen pereduksi merusak ikatan disulfida
Ikatan disulfida terbentuk dengan adanya
oksidasi gugus sulfhidril pada sistein. Antara rantai protein yang berbeda yang
sama-sama memiliki gugus sulfhidril akan membentuk ikatan disulfida kovalen
yang sangat kuat. Agen pereduksi dapat memutuskan ikatan disulfida, dimana
penambahan atom hidrogen sehingga membentuk gugus tiol; -SH.
b. Reaksi Maillard
Reaksi antara protein dengan gula
pereduksi merupakan sumber utama menurunnya nilai gizi protein pangan selama
pengolahan dan penyimpanan. Reaksi maillard ini dapat terjadi pada waktu
pembuatan (pembakaran) roti, produksi breakfast cereals (serpihan
jagung, beras, gandum, dll), dan pemanasan daging terutama bila terdapat bahan
pangan nabati. Pada pembakaran roti, kehilangan zat gizi yang cukup besar
tersebut terutama terjadi pada bagian yang berwarna coklat (crust)
karena terjadinya reaksi dengan gula pereduksi yang dibentuk selama proses
fermentasi tetapi tidak habis digunakan oleh khamir dari ragi roti. Meskipun
gula-gula nonreduksi (misalnya sukrosa) tidak bereaksi dengan protein pada suhu
rendah, tetapi pada suhu tinggi ternyata dapat menimbulkan reaksi maillard,
yang pada suhu tinggi terjadi pemecahan ikatan glikosidik dari sukrosa dan
menghasilkan glukosa dan fruktosa. Contoh lain adalah pada pengolahan susu sapi
dengan pemanasan karena susu merupakan bahan pangan berprotein tinggi yang juga
mengandung gula pereduksi (laktosa) dalam jumlah tinggi.
c. Pengolahan panas yang tinggi
Pada pengolahan dengan menggunakan panas
yang tinggi, protein akan mengalami beberapa perubahan. Perubahan-perubahan ini
termasuk rasemisasi, hidrolisis, desulfurasi, dan deamidasi. Kebanyakan
perubahan kimia ini bersifat ireversibel, dan beberapa reaksi dapat
menghasilkan senyawa toksik.
1. Rasemisasi
Rasemisasi residu asam amino dapat
mengakibatkan penurunan daya cerna protein karena kurang mampu dicerna oleh
tubuh. Kerugian akan semakin besar apabila yang terasemisasi adalah asam amino
esensial. Pemanasan protein pada pH alkali dapat merusak beberapa residu asam
amino seperti Arg, Ser, Thr dan Lys. Arg terdekomposisi menjadi ornithine. Jika
protein dipanaskan pada suhu sekitar 200oC, seperti yang terjadi
pada permukaan bahan pangan yang mengalami pemanggangan, broiling, grilling,
residu asam aminonya akan mengalami dekomposisi dan pirolisis. Beberapa hasil
pirolisis yang diisolasi dari daging panggang ternyata bersifat sangat
mutagenik. Yang paling bersifat mutagenik adalah dari pirolisis residu Trp dan
Glu. Satu kelas komponen yaitu imodazo quinoline (IQ) merupakan hasil
kondensasi kreatinin, gula dan beberapa asam amino tertentu seperti Gly, Thr,
Al dan Lys, komponen ini juga toksik. Senyawa-senyawa toksik ini akan jauh
berkurang apabila pengolahan tidak dilakukan secara berlebihan (suhu lebih
rendah dan waktu yang lebih pendek).
2. Hidrolisis
protein
Hidrolisis protein merupakan proses
pemutusan ikatan peptida dari protein menjadi komponen-komponen yang lebih
kecil seperti pepton, peptida dan asam amino. Hidrolisis ikatan peptida akan menyebabkan beberapa perubahan
pada protein, yaitu meningkatkan kelarutan karena bertambahnya kandungan NH3+
dan COO- dan berkurangnya berat molekul protein atau
polipeptida, serta rusaknya struktur globular protein.
Waktu yang digunakan untuk hidrolisis
pada ikatan peptida bergantung pada asam amino. Biasanya, ikatan peptida antara
asam amino alifatik membutuhkan waktu yang sangat lama untuk diuraikan.
Hidrolisis yang memakan waktu 24 jam
pada suhu 110oC kurang mampu memecahkan ikatan peptida. Sedangkan
hidrolisis yang memakan waktu 2-3 hari mampu menguraikan dengan sempurna
isoleusin dan ikatan valin.
Gambar 10.
Dipeptida menjadi 2 asam amino
Ada
empat cara untuk menghidrolisis protein:
1. Hidrolisis Asam
Hidrolisis dengan menggunakan asam kuat anorganik,
seperti HCl atau H2SO4 pekat (4-8 normal), lalu
dipanaskan pada suhu mendidih atau dapat dilakukan dengan tekanan di atas satu
atmosfer, selama beberapa jam. Akibat samping yang terjadi dengan hidrolisis
asam ialah rusaknya beberapa asam amino (triptofan, sebagian serin dan threonin).
Cara lama: Protein dipanaskan dengan
6 N HCL selama 24 jam dengan suhu 110C
Cara cepat: Sampel protein
diletakkan di tabung pada wadah tertutup yang berisi 6 N HCL dgn ruang kosong
yang diisi oleh nitrogen. Wadah tersebut lalu diletakkan di oven selama 5-30
menit dengan suhu lebih dari 200C. Asam HCl akan terevaporasi dan dihidrolisasi
oleh nitrogen.
2. Hidrolisis Basa
Hidrolisis protein menggunakan basa merupakan proses
pemecahan polipeptida dengan menggunakan basa / alkali kuat, seperti NaOH dan KOH
pada suhu tinggi, selama beberapa jam, dengan tekanan di atas satu atmosfer.
Namun serin dan threonin rusak dengan basa.
3. Hidrolisis Enzimatik
Hidrolisis enzimatik dilakukan dengan mempergunakan
enzim. Dapat digunakan satu jenis enzim saja, atau beberapa jenis enzim yang
berbeda. Penambahan enzim perlu dilakukan pengaturan pada kondisi pH dan suhu
optimum.
Dibandingkan dengan hidrolisis secara kimia (menggunakan
asam atau basa), hidrolisis enzimatik lebih menguntungkan karena tidak
mengakibatkan kerusakan asam amino dan asam-asam amino bebas serta peptida
dengan rantai pendek yang dihasilkan lebih bervariasi, reaksi dapat dipercepat
kira-kira 1012 sampai 1020, tingkat kehilangan
asam amino esensial lebih rendah, biaya produksi relatif lebih murah dan menghasilkan
komposisi asam amino tertentu terutama peptida rantai pendek (dipeptida dan
tripeptida) yang mudah diabsorbsi oleh tubuh.
Salah satu cara lain untuk menghidrolisis kandungan
protein dalam suatu bahan dapat menggunakan enzim proteolitik baik yang berasal
dari bahan itu sendiri atau dengan penambahan enzim dari luar bahan. Enzim
proteolitik yang ditambahkan dapat berasal dari hewan maupun dari tumbuhan.
Menurut Reed (1975) enzim proteolitik atau enzim protease adalah enzim yang
dapat memecah molekul-molekul protein dengan cara menghidrolisis ikatan peptida
menjadi senyawa-senyawa yang lebih sederhana seperti proteosa, pepton,
polipeptida, dipeptida dan sejumlah asam-asam amino.
3.
Cross-Linking
Beberapa
protein pangan mengandung cross-link intra- dan antarmolekul, contohnya
adalah ikatan disulfida pada protein globular, di- dan trityrosine type cross-link
pada protein serat seperti keratin, elastin dan kolagen. Salah satu
fungsi cross-link pada protein alami adalah supaya tidak mudah dipecah
oleh proteolisis. Pengolahan pangan, khususnya pada pH alkali, dapat
menyebabkan pembentukan cross-link pada protein. Pembentukan
ikatan kovalen antara rantai polipeptida ini dapat menurunkan daya cerna dan
ketersediaan biologisnya, khususnya yang melibatkan asam amino esensial.
Lisinoalanin adalah cross-link utama yang umum ditemukan pada protein
yang diperlakukan pada kondisi alkali, hal ini terjadi karena ketersediaan
residu lisil yang banyak terdapat dalam bahan pangan. Pada kondisi
pengolahan yang normal, pembentukan lisinoalanin hanya sedikit, jadi tidak
terlalu merugikan.
4.
Oksidasi
Keberadaan
senyawa pengoksidasi dalam bahan pangan dapat berasal dari aditif seperti
hidrogen peroksida dan benzoil peroksida yang ditambahkan sebagai bakterisidal
pada susu atau pemutih pada tepung, dapat pula berasal dari radikal bebas yang
terbentuk selama pengolahan (peroksidasi lipid, fotooksidasi riboflavin, reaksi
Maillard). Selain itu, polifenol yang banyak terdapat pada bahan yang berasal
dari tanaman dapat dioksidasi oleh oksigen pada pH netral atau alkali membentuk
quinon sehingga terbentuk peroksida. Senyawa-senyawa pengoksidasi ini dapat
menyebabkan oksidasi beberapa residu asam amino dan menyebabkan polimerisasi
protein. Residu asam amino yang rentan terhadap reaksi oksidasi adalah
Met, Cys/cystine, Trp dan His, dan yang agak rentan yaitu Tyr. Oksidasi lipid
tidak jenuh menghasilkan radikal alkoksi dan peroksi. Radikal-radikal
yang terbentuk ini dapat bereaksi dengan protein, membentuk radikal bebas
lipidprotein. Radikal bebas lipid-protein terkonyugasi ini selanjutnya dapat
mengalami polimerisasi cross-linking protein. Sebagai tambahan,
radikal bebas lipid dapat menginduksi pembentukan radikal bebas pada rantai
samping sistein dan histidin yang kemudian akan mengalami reaksi cross-linking
dan polimerisasi. Peroksida lipid dalam bahan pangan akan terdekomposisi
menghasilkan aldehid, keton dan khususnya malonaldehid. Senyawa-senyawa
karbonil ini akan bereaksi dengan gugus amino protein melalui reaksi
amino-karbonil dan pembentukan basa Schiff. Reaksi malonaldehid dengan rantai
samping lisil akan mengakibatkan crosslinking dan polimerisasi protein.
Reaksi ini berakibat pada turunnya nilai gizi protein dan dapat menimbulkan off-flavour.
5.
Reaksi Dengan Nitrit
Reaksi
nitrit dengan amin sekunder, dan pada beberapa kasus dengan amin primer dan
tersier, dapat membentuk N-nitrosoamin, senyawa yang bersifat
karsinogenik. Nitrit biasanya ditambahkan pada produk daging untuk
mempertahankan warna dan mencegah pertumbuhan bakteri. Asam amino (atau
residu) yang terlibat dalam reaksi ini terutama Pro, His, Trp. Arg dan
Cys juga dapat bereaksi dengan nitrit. Reaksi ini terutama terjadi pada
suasana asam dan suhu tinggi. Amin sekunder yang dihasilkan dari reaksi
Maillard, seperti produk Amadori dan Heyns, juga dapat bereaksi dengan nitrit.
Pembentukan N-nitrosoamin pada pemasakan, grilling dan broiling
daging telah menjadi perhatian karena dampaknya yang dapat menghasilkan senyawa
karsinogenik. Usaha untuk mengurangi pembentukan senyawa karsinogenik ini
dapat dilakukan dengan penambahan aditif lain seperti asam askorbat dan
eritorbat.
Contoh kadar protein yang telah
mnegalami penurunan karena proses pengolahan diantaranya adalah :
|
Kadar Protein Produk Segar
|
Kadar Protein Produk Olahan
|
|
Daging
domba 82.05%
|
Bakso
daging domba 40.06%
|
|
Sosis
domba 32.05%
|
|
Abon
domba 36,49%
|
|
Dendeng
domba 38.70%
|
|
Jamur
mentah 2.90 gram
|
Jamur
rebus 2.17 gram
|
|
Labu
mentah 0.62 gram
|
Labu
rebus 0.60 gram
|
|
Terung
mentah 1.02 gram
|
Terung
rebus 0.23 gram
|
Gambar
11.
Grafik kadar protein pada putih telur selama waktu pengasinan
2.8 Analisa Protein
Analisis protein dapat dilakukan dengan
dua metode, yaitu secara kualitatif dan kuantitatif. Secara kualitatif seperti
tes ninhidrin, uji biuret, tes xantoprotein, pengendapan garam logam,
koagulasi, denaturasi dan pengendapan protein dengan alkohol. Secara
kuantitatif seperti pada metode Lowry, metode spektrofotometri visible dan
metode spektrofotometri UV.
Metode analisa protein secara kualitatif
:
1. Tes
ninhidrin
Tes ninhidrin adalah tes yang dilakukan
untuk mendeteksi asam amino yang mempunyai gugus ” amino bebas dalam larutan.
Bila senyawa ini bereaksi dengan asam amino menghasilkan zat berwarna ungu.
Fungsi larutan ninhidrin adalah berperan sebagai pengoksidasi yang kuat dan
dapat bereaksi dengan asam amino pada pH 4 – 8.. Senyawa ini merupakan hidrat
dari triketon siklik, dan bila bereaksi dengan asam amino menghasilkan zat
berwarna ungu (Hart, 2003).
2. Uji
Buiret
Buiret adalah senyawa dengan dua ikatan
peptida yang terbentuk pada pemanasan dua mulekul urea. Ion Cu2+ dari
preaksi Biuret dalam suasana basa akan berekasi dengan polipeptida atau
ikatan-ikatan peptida yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks berwarna
ungu atau violet. Reaksi ini positif terhadap dua buah ikatan peptida atau
lebih, tetapi negatif untuk asam amino bebas atau dipeptida. Biuret merupakan
pereaksi kimia yang terbuat dari natrium hidroksida dan tembaga sulfat. Tes
biuret berfungsi untuk mengetahui ada tidaknya gugus amida pada suatu senyawa.
Tes ini juga akan memberikan hasil positif pada biuret atau senyawa malonamida,
dengan warna merah ungu atau biru ungu.
3. Reaksi
Xantoprotein
Reaksi xantoprotein
adalah reaksi kimia untuk mendeteksi protein. Reaksi
positif yang ditunjukkan oleh protein dengan pemanasan dan
konsentrasi asam nitrat dalam bentuk senyawa kuning
dalam basa memberikan warna orange.
4. Denaturasi
Protein
Denaturasi protein adalah suatu keadaan
telah terjadinya perubahan struktur protein yang mencakup perubahan bentuk dan
lipatan molekul, tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan lipatan antar asam
amino dan struktur primer protein. Karena itu, denaturasi dapat diartikan suatu
proses terpecahnya ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, ikatan garam dan
terbukanya lipatan atau wiru molekul protein Koagulasi adalah denaturasi
protein akibat panas dan alkohol (Winarno, 1992). Protein akan mengalami
koagulasi apabila dipanaskan pada suhu 50oC atau lebih. Koagulasi
ini hanya terjadi bila larutan protein berada titik isoelektrisnya (Poedjiadi,
1994).
5. Pengendapan
Protein dengan Alkohol
Protein dapat diendapkan dengan
penambahan alkohol dalam keadaan asam. Pelarut organik akan mengubah
(mengurangi) konstanta dielektrika dari air, sehingga kelarutan protein
berkurang, dan juga karena alkohol akan berkompetisi dengan protein terhadap
air sehingga kelarutan protein berkurang.
Metode Analisa Protein secara kuantitatif :
1. Metode
Lowry
Metode Lowry merupakan pengembangan dari
metode Biuret. Dalam metode ini terlibat 2 reaksi. Awalnya, kompleks
Cu(II)-protein akan terbentuk sebagaimana metode biuret, yang dalam suasana
alkalis Cu(II) akan tereduksi menjadi Cu(I). Ion Cu+ kemudian
akan mereduksi reagen Folin-Ciocalteu, kompleks phosphomolibdat - phosphotungstat,
menghasilkan heteropoly -molybdenum blue akibat reaksi oksidasi gugus
aromatik (rantai samping asam amino) terkatalis Cu, yang memberikan warna biru
intensif yang dapat dideteksi secara kolorimetri. Kekuatan warna biru terutama
bergantung pada kandungan residu tryptophan dan tyrosine-nya. Keuntungan
metode Lowry adalah lebih sensitif (100 kali) daripada metode Biuret sehingga
memerlukan sampel protein yang lebih sedikit. Batas deteksinya berkisar pada
konsentrasi 0.01 mg/mL. Namun metode Lowry lebih banyak interferensinya akibat
kesensitifannya (Lowry, dkk, 1951).
Beberapa zat yang bisa mengganggu
penetapan kadar protein dengan metode Lowry ini, diantaranya buffer, asam
nuklet, gula atau karbohidrat, deterjen, gliserol, Tricine, EDTA, Tris,
senyawa-senyawa kalium, sulfhidril, disulfida, fenolat, asam urat, guanin,xanthine,
magnesium, dan kalsium. Interferensi agen-agen ini dapat diminimalkan dengan
menghilangkan interferensi tersebut. Oleh karena itu dianjurkan untuk
menggunakan blanko untuk mengkoreksi absorbansi. Interferensi yang disebabkan
oleh deterjen, sukrosa dan EDTA dapat dieliminasi dengan penambahan SDS atau
melakukan preparasi sampel dengan pengendapan protein (Lowry dkk 1951).
Metode Lowry-Folin hanya dapat mengukur
molekul peptida pendek dan tidak dapat mengukur molekul peptida panjang.
Prinsip kerja metode Lowry adalah reduksi Cu2+ (reagen Lowry B) menjadi Cu+
oleh tirosin, triptofan, dan sistein yang terdapat dalam protein. Ion Cu+
bersama dengan fosfotungstat dan fosfomolibdat (reagen Lowry E) membentuk warna
biru, sehingga dapat menyerap cahaya (Lowry dkk 1951).
2. Spektrofotometri
Spektrofotometri merupakan suatu metoda
analisa yang didasarkan pada pengukuran serapan sinar monokromatis oleh suatu
lajur larutan berwarna pada panjang gelombamg spesifik dengan menggunakan
monokromator prisma atau kisi difraksi dengan detektor fototube (Yoky,
2009).
Spektrofotometer adalah alat untuk
mengukur transmitan atau absorban suatu sampel sebagai fungsi panjang
gelombang. Sedangkan pengukuran menggunakan spektrofotometer ini, metoda yang
digunakan sering disebut dengan spektrofotometri. Spektrofotometer dapat
mengukur serapan di daerah tampak, UV (200-380 nm) maupun IR (> 750 nm) dan
menggunakan sumber sinar yang berbeda pada masing-masing daerah (sinar tampak,
UV, IR). Monokromator pada spektrofotometer menggunakan kisi atau
prisma yang daya resolusinya lebih baik
sedangkan detektornya menggunakan tabung penggandaan foton atau
fototube (Yoky, 2009).
Komponen utama dari spektrofotometer,
yaitu sumber cahaya, pengatur Intensitas, monokromator, kuvet, detektor,
penguat (amplifier), dan indikator.Spektrofotometri dapat dianggap sebagai
perluasan suatu pemeriksaan visual dengan studi yang lebih mendalam dari
absorbsi energi. Absorbsi radiasi oleh suatu sampel diukur pada berbagai
panjang gelombangdan dialirkan oleh suatu perkam untuk menghasilkan spektrum
tertentu yang khas untuk komponen yang berbeda (Yoky, 2009).
3. Metode
Kjeldahl
Metode Kjeldahl merupakan salah
satu dari uji kadar protein yang memiliki tingkat kepercayaan lebih tinggi
dalam menentukan kandungan nirogen (N) dalam susu. Kelebihan metode ini adalah
sederhana, akurat, dan universal juga mempunyai kebolehulangan (Reproducibility)
yang cukup baik, akan tetapi metode ini bukannya tidak memiliki kekurangan.
Kekurangan metode ini adalah memakan waktu lama (Time Consuming),
membutuhkan biaya besar dan ketermpilan tekhnis tinggi (Juiati dan Sumardi,
1981)
4. Metode
Turbodimetri
Menurut Moulyono (2007 :891)
turbodimetri merupakan analisis berdasarkan pengukuran berkurangnya kekuatan
sinar melalui larutan yang mengandung partikel tersuspensi. Kekeruhan akan
terbentuk dalam larutan yang mengandung protein apabila ditambahkan bahan
pengendap protein misalnya TCA, K4Fe(CN)6 atau asam sulfosalisilat. Tingkat
kekeruhan diukur dengan alat turbidimeter.
Turbiditas merupakan sifat optik akibat
dispersi sinar dan dapat dinyatakan sebagai perbandingan cahaya yang
dipantulkan terhadap cahaya yang tiba. Intensitas cahaya yang dipantulkan oleh
suatu suspensi adalah fungsi konsentrasi jika kondisi-kondisi lainnya konstan.
Metode pengukuran turbiditas dapat dikelompokkan dalam tiga golongan. Yaitu
pengukuran perbandingan intensitas cahaya yang dihamburkan terhadap intensitas
yang datang; pengukuran efek ekstingsi, yaitu kedalaman di mana cahaya yang
mulai tidak tampak di dalam lappisan medium yang keruh. Instrumen pengukuran
perbandingan tyndall disebut sebagai tyndall meter. Dalam instrumen ini
intensitas diukur secara langsung. Sedangkan pada nefelometer, intensitas
cahaya diukur dengan larutan standar. Turbidineter mliputi pengukuran cahaya
yang diteruskan. Turbiditas berbandinglurus terhadap konsentrasi dan ketebalan,
tetapi turbiditas tergantung juga pada warna. Untuk partikel yang lebih kecil,
rasio tyndall sebanding dengan pangkat tiga dari ukuran partikel dan berbanding
terbalik terhadap pangkat empat panjang gelombang (Khopkhar,2003 : 7)
5. Metode
Titrasi Formol
Larutan protein dinetralkan dengan basa
(NaOH) lalu ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol. Dengan terbentuknya
dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi
reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga akhir titrasi dapat diakhiri
dengan tepat. Indikator yang digunakan adalah p.p., akhir titrasi bila tepat
terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik.
BAB III
PENUTUP
3.1
Kesimpulan
1. Struktur protein meliputi struktur primer, struktur
sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener.
2.
Protein dapat digolongkan menurut struktur susunan
molekulnya, kelarutannya, adanya senyawa lain dalam molekul, dan tingkat
degradasi.
3.
Fungsi
protein
bagi tubuh adalah pembentukan
otot dan sel-sel, sebagai enzim, alat pengangkut dan
alat penyimpan, pengatur pergerakan, penunjang mekanis, pertahanan tubuh, media
perambatan impuls syaraf, pengendalian pertumbuhan, protein kontraktil, dan menyeimbangkan produksi hormon.
4.
Sifat fisikokimia protein adalah berat
molekul sangat besar, tidak larut dalam pelarut lemak, suatu larutan protein
ditambahkan garam, daya larut protein akan berkurang, akibatnya protein akan
terpisah sebagai endapan. Peristiwa pemisahan protein ini disebut dengan
salting out., jika dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka akan menggumpal,
dan protein dapat bereaksi dengan asam maupun basa.
5.
Sumber dan kadar protein daging ayam 18.2%, daging
sapi 18.8%, telur ayam 12.8%, susu sapi segar 3.2%, keju 22.8%, bandeng 20.0%,
udang segar 21.0%, kerang 8.0%, beras tumbuk merah 7.9%, beras giling 6.8%,
kacang hijau 22.2%, kedelai basah 30.2%, tepung terigu 8.9%, jagung kuning
(butir) 7.9%.
6. Fungsi
protein dalam pangan antara lain fungsi WHC (Water Holding Capacity), sifat
koagulasi dalam keju dan tahu, sifat stabilisasi dalam es krim, sebagai
kandungan untuk beberapa pangan dan sifat emulsifikasi. Not Fat Dry Milk (NFDM)
digunakan industri untuk memperbaiki kapasitas absorbsi air (pada terigu dapat
memperbaiki adonan), memperbaiki kualitas roti, mengatur pengeluaran gas,
memperkuat struktur dan tekstur, menghambat hilangnya air serta memperbaiki
warna dan flavor.
7.
Efek pengolahan terhadapp kadar protein adalah
denaturasi, reaksi Maillard, resemisasi, hidrolisis protein, Cross-Linking,
oksidasi, dan reaksi dengan nitrit
8. Analisis
protein dapat dilakukan. Secara kualitatif seperti tes ninhidrin, uji biuret,
tes xantoprotein, pengendapan garam logam, koagulasi, denaturasi dan
pengendapan protein dengan alkohol. Secara kuantitatif seperti pada metode
Lowry, metode spektrofotometri visible dan metode spektrofotometri UV.
Daftar Pustaka
dimana 
adalah masa jenis bahan yang akan atau telah
ditekan, m adalah massa bahan, v adalah volume laluan dari bahan yang akan
ditekan. Jika suatu bahan dalam hal ini kepala parutan yang masih gembur
dimasukkan dengan massa m dan volume v, dengan melakukan beberapa perubahan
dari ukuran ulir yang dilalui oleh kacang kedelai. Disamping itu agar proses
kerja mesin ini antara putara pengupasan dan silinder penghembusan harus
diseimbangkan, karena besarnya putaran dari kedua proses tersebut berlainan.
Untuk menggerakkan mesin dapat digunakan motor penggerak atau engine dengan tenaga
yang lebih besar. Untuk mesin pengupasan dan pemisahan yang bekerja dalam satu
rangkaian unit putaran antara silinder pengupasan dan pemisahan.
